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蛋白質形成凝膠的兩種類型和機理
閱讀次數(shù):588 發(fā)布時間:2022/12/12 10:45:22
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  蛋白質凝膠的形成可以定義為蛋白質分子的聚集現(xiàn)象,在這種聚集過程中,吸引力和排斥力處于平衡,以至于形成能保持大量水分的高度有序的三維網(wǎng)絡結構或基體。

如果吸引力占主導,則形成凝結物,水分從凝膠基體排除出來。如果排斥力占主導,便難以形成網(wǎng)絡結構。
蛋白質凝膠的類型主要決定于蛋白質分子的形狀。由于凝膠過程是一個動態(tài)過程,也受外界環(huán)境的pH、離子強度及加熱的溫度和時間的影響。

纖維狀蛋白質分子,如明膠和肌漿球蛋白凝膠的網(wǎng)絡結構由隨機的或螺旋結構的多肽鏈組成。明膠的凝膠網(wǎng)絡為線性分子通過形成連接區(qū)而形成凝膠網(wǎng)絡。科學家觀測到肌漿球蛋白凝膠是由線性分子間形成連接點而構建成三維網(wǎng)絡。

球蛋白的熱凝膠是由仍保持球形結構的蛋白質分子尾聚集而形成的。家認為球蛋白形成兩種類型的凝膠:高度定向有序的“念珠串狀”網(wǎng)絡結構和隨機聚集的網(wǎng)絡結構。“念珠串狀”凝膠外觀透明或半透明,大豆蛋白具有這種凝膠的網(wǎng)絡結構。這種凝膠是在低離子強度和遠離蛋白質等電點pI的條件下形成的。當環(huán)境的離子強度較高及pH接近等電點pI時,則形成隨機聚集的凝膠。然而大多數(shù)球蛋白凝膠都具有這兩種類型的凝膠網(wǎng)絡,這決定于蛋白質的濃度、環(huán)境的pH與離子強度及加熱的溫度和時間。

蛋白質分子構象的變化是蛋白質分子聚集的先決條件,球蛋白更是如此。在串狀網(wǎng)絡結構中發(fā)現(xiàn)蛋白質分子仍保持球形構象。經(jīng)典的球形蛋白質分子展開的“兩種狀態(tài)”理論,認為僅存住兩種狀態(tài)的蛋白質:未變性的蛋白質和高度變性的無序蛋白質一現(xiàn)在已經(jīng)證明,存從無序狀態(tài)向未變性狀態(tài)展開的路徑中明顯存在一動態(tài)的中間體。已經(jīng)發(fā)現(xiàn)相似的中間體狀態(tài)存在于低pH(或高pH)的平衡條件下、適當濃度變性劑的條件下和高溫度的條件下。這種中間體狀態(tài)被稱為“熔融球蛋白狀態(tài)”,它被定義為含有與未變性狀態(tài)相似的二結構而三結構展開的緊湊的球形分子。從受熱時的未變性狀態(tài)到熔融球蛋白的轉變及這種部分變性的形式主要與熱凝膠的形成有關。
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